Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH₂) y un grupo carboxilo (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural en los ribosomas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos; existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 (actualmente se consideran 22) forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable, definida.

  Estructura general de un aminoácido

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH₂) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Ambos grupos funcionales son susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.

  Clasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos formas que se presentan a continuación son las más comunes.

  Según las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

• Neutros polares, polares o hidrófilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).

• Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptófano (Trp, W).

• Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).

• Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).

• Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

  Según su obtención

A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se les llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:

• Valina (Val, V)
• Leucina (Leu, L)
• Treonina (Thr, T)
• Lisina (Lys, K)
• Triptófano (Trp, W)
• Histidina (His, H) *
• Fenilalanina (Phe, F)
• Isoleucina (Ile, I)
• Arginina (Arg, R) *
• Metionina (Met, M)

A los aminoácidos que pueden sintetizarse o producirse mediante la síntesis de aminoácidos en el organismo se los conoce como no esenciales y son:

• Alanina (Ala, A)
• Prolina (Pro, P)
• Glicina (Gly, G)
• Serina (Ser, S)
• Cisteína (Cys, C) **
• Asparagina (Asn, N)
• Glutamina (Gln, Q)
• Tirosina (Tyr, Y) **
• Ácido aspártico (Asp, D)
• Ácido glutámico (Glu, E)

Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.

  Aminoácidos codificados en el genoma

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados en el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.

Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. El aminoácido número 21 es la selenocisteína que aparece tanto en eucariotas como procariotas y arqueas, y el número 22 es la pirrolisina, que aparece sólo en arqueas. ^{[1] [2] [3]}

  Aminoácidos modificados

Las modificaciones postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la proteína.

Son numerosos los ejemplos de modificación postraduccional de aminoácidos. La formación de puentes disulfuro, claves en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas, está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La traducción comienza con el codón "AUG" que, además de ser señal de inicio codifica el aminoácido metionina, que casi siempre se elimina por proteólisis.^[4]

Algunos aminoácidos no proteicos actúan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina, el ácido gamma-aminobutírico (GABA) o la biotina.

  Propiedades

• Ácido-básicas.

Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que se denominan sustancias anfóteras.

Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

• Ópticas.

Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.

Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoacidos proteicos son L-aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros.

• Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc

Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.

Las que afectan al grupo R.

  Reacciones de los aminoácidos

En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido se une con el fosfato de piridoxal formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la transformación depende de las enzimas, las cuales tienen en común el uso de la coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:

1. la transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un α-cetoácido.
2. la descarboxilación
3. la racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las proteínas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminoácidos están presentes únicamente en la configuración L, en las bacterias podemos encontrar D-aminoácidos.

  Véase también

• Nomenclatura de aminoácidos
• Aminoácidos esenciales
• Anexo:Aminoácidos
• Síntesis de aminoácidos

  Referencias

  Bibliografía

• Rodríguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las proteínas
• Lehninger, 2000. Principios de bioquímica, Omega, Barcelona
• Pato Pino, 2008. Bioquímica II, Alfa, Buenos Aires

  Enlaces externos

• Wikimedia Commons alberga contenido multimedia sobre AminoácidoCommons.
• Estructura de las proteínas